维普资讯 http://www.cqvip.com 囡 ２００８，Ｎｏ．５ ＡＣ牦｝ ｔ氆Ｆ ＥＥＯ ｌ¨珏｛』８ 秆Ｖ ～ ＿ ．蛋白质分子生物学在大米蛋白研究上的应用 梁兰兰。 、，宁正祥 （１．华南理工大学轻工与食品学院，广东广州５１０６４１；２．广东省粮食科学研究所，广东广州５１００５０） 摘要：介绍了蛋白质分子生物学在大米蛋白研究上的应用，包括大米蛋白一级、二级、三级和四级结构研究现状和大米陈化 过程中大米蛋白的变化，以及大米蛋白特性（溶解性、起泡性和泡沫稳定性等）研究状况． ．关键词：大米蛋白；分子生物学；结构；特性 中图分类号：ＴＳ２０１．２ １ 文献标识码：Ａ 文章编号：１００３—６２０２（２００８）０５—００３０—０３ Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ ｏｆ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｂｉｏｌｏｇｙ ｉｎ Ｓｔｕｄｉｅｓ ｏｎ Ｒｉｃｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ ＡＢＳＴＲＡＣＴ：Ｔｈｅ ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ ｏｆ ｐｒｏｔｅｉｎ ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｂｉｏｌｏｇｙ ｏｎ ｓｔｕｄｉｅｓ ｏｎ ｒｉｃｅ ｐｒｏｔｅｉｎ ｗｅｒｅ ｉｎｔｒｏｄｕｃｅｄ，ｉｎｃｌｕｄｉｎｇ ｔｈｅ ｐｒｅｓｅｎｔ ｓｉｔｕａｔｉｏｎ ｏｆ ｓｔｕｄｉｅｓ ｏｎ ｔｈｒｅｅ ｄｉｍｅｎｓｉｏｎａｌ ｓｔｒｕｃｔｕｔ‘ｅｓ Ｇｒａｄｅ Ｉ，ＩＩ，ＩＩＩ ａｎｄ ＩＶ ｏｆ ｒｉｃｅ ｐｒｏｔｅｉｎ，ｔｈｅ ｃｈａｎｇｅｓ ｈａｐｐｅｎｅｄ ｉｎ ｐｒｏｃｅｓｓ ｏｆ ｒｉｃｅ ａｇｉｎｇ ａｎｄ ｔｈｅ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓ ｏｆ ｒｉｃｅ ｐｒｏｔｅｉｎ（ｓｏｌｕｂｉｌｉｔｙ，ｆｏａｍｂｉｌｉｔｙ ａｎｄ ｔｂａｍ ｓｔａｂｉｌｉｔｙ）． ＫＥＹＷｏＲＤＳ：ｒｉｃｅ ｐｒｏｔｅｉｎ；ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ｂｉｏｌｏ￣；ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ；ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓ 大米是世界上的主要粮食之・，全世界一半以上、我国 白含有三个分子质量分别为１０、１３、１６ ｋｕ的聚集体（ｐｏｌｙｐｅｐ— ２／３以上的人［＿＿Ｉ以大米为主食。我同稻谷种植面积很大，每 ｔｉｄｅ ｓｕｂｕｎｉｔｓ） ｒ 年的稻谷产量有１．８亿ｔ。大米中的主要成分是淀粉，蛋白 １．１大米蛋白的一级结构 质的含量只有１０％芹右，直接从大米中提取蛋白质显然是不 蛋白质的一级结构指氨基酸在肽链中的排列顺序及二 经济的。这些稻谷加工的大米除了供嘘人ｆ『Ｊ的日常饮食需 硫键的位置。现有的研究主要测定了大米蛋白中的氨基酸 要外，还作为味精发酵和淀粉精生产的原料 在这些加工环 组成。 节中产生了大量的副产品——米渣。米渣中蛋白质含量在 不同大米蛋白氨基酸组成各有特点 清蛋白中不带电 ４０％以上的俗称火米蛋白粉和大米浓缩蛋白（Ｒｉｃｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ 荷的疏水性氨基酸含量较高，酸性氨基酸较低；球蛋白中碱 Ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｅｄ，ＲＰＣ）。这是一块数量很大的宅贵资源。 。、 性氨基酸含量较高，达１５％以上， 醇溶性蛋白的碱性氨基 由于蛋白质的各种功能特性，如溶解性、胶体性质、起泡 酸含量只有球蛋白中的・半左右，但其疏水性氨基酸却远高 性、泡沫稳定性等，均与蛋白质本身的结构紧密相关，因此在 于其它类蛋白。醇溶蛋白中分子质量１３ ｋｕ组分可以溶解Ｆ 研究蛋白质应用特性改良的过程中，不可避免地涉及到蛋白 乙醇溶液，但是分了质量１０和１６ ｋｕ组分由于含有较多的含 质的结构：蛋白质按照不同的结构水平，分为 级结构、 二 硫氨基酸（半胱氨酸和蛋氨酸），需要降解剂才能溶于乙醇溶 级结构、三级结构和 级结构 、大米蛋白的研究主要沿用ｒ 液 。 蛋白质分子生物学中的常用方法，包括蛋白质结构的研究， １．２大米蛋白的二级结构 蛋白质结构与性质的研究等。 蛋白质的二级结构是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残 基之问由于氢键相互作用而形成的空间关系，是指蛋白质分 １大米蛋白的结构 子中多肽链本身的折叠方式。主要是“一螺旋结构，其次是 『＿解大米蛋白的结构是开发利用的基础。大米蛋白一 ｐ一折叠结构和ｐ一转角。 般以其溶解特性进行分类．可分为谷蛋自、醇浴蛋白、清蛋白 圆■色（ＣＤ）光谱结果显示夫米蛋白存１９６～１９７ ｎｍ处 和球蛋白四种。首先用水提取大米或水糠巾的蛋白质所得 有明显的负吸收峰，这是自由回转的主要特征 通过网 色 到的蛋白组分称为清蛋白；残渣用稀盐溶液提取得到的蛋白 光谱仪自带软件统计分析表明，大米蛋白ｒｆ】ｏ＿ｒ一螺旋、Ｂ一转角 组分为球蛋白；再用体积分数７５％乙醇提取的组分为醇溶 和自由回转等＿Ｉ级结构比例分别为５．６ｏｋ、４３．０％和４１．４％， 蛋白．最后残渣中的蛋白质 能用酸或碱溶解．分别称为酸 而经过碱性蛋白酶水解后残余物蛋白质组分巾Ｂ一转角和自 溶性蛋白和碱溶性蛋白’＿＿二者统称为符蛋白 由回转的比例分别为２８．７％和７１．３％，不含仟何 一螺旋结 蛋广１是大米中的丰要储藏蛋门，谷蛋ｆＬＩ（ｇｌｕｔｅｌｉｎ）占总 构 。 蛋白的６６％～７８％．球蛋白（ｇｌｏｂｕｌｉｎ）占９．６％～１０．８％；而 １ ３ 大米蛋白的三级结构和四级结构 醇溶蛋白（ｐｒｏｌａｍｉｎ）占２．６％～３．３％、清蛋自（ａｌｂｕｍｉｎ）占 蛋白质的三级结构是指多肽链中相距较远的氨綦酸之 ３．８％～８．８％。大米清蛋广１的分 质量分布很广， 要是分 间的相互作用而使多肽链弯曲或折叠形成的紧密而具有一 子质量为１８～２０ ｋｕ的组分 火米球篮ｈ含有 一，ｐ一． 一，８一 定刚性的结构，是二 级结构的多肽链进・步折叠、卷曲形成 四种组分，分子质 分别为１５、２５．５、２００ ｋｕ和更高。醇溶蛋 复杂的球状分子结构．．多肽链所发生的箍旋是由蛋白质分 收稿｝］朗：２００８—０３—０７；修问｝ 期：２００８—０３—３ｌ 作行简介：梁兰 １９７３一）．女，博｝ 研究 ｆ ，高级］ 程师，粮油产，Ｉ Ｈ工 『 维普资讯 http://www.cqvip.com 梁兰兰等：蛋白质分子生物学在大米蛋白研究上的应用／２００８年第５期 田 子中氨基酸残基侧链（Ｒ基团）的顺序决定的。四级结构是 指两条或多条肽链以特殊方式结合成有生物活性的蛋白质。 火米蛋白并不是孤立存在的，它被大米淀粉颗粒包裹 未经处理的米谷蛋白由于蛋ｈ质内部的疏水基团、氢 键、■硫键的作用，极难溶于水，易溶于酸（ｐＨ值小于３．０）、 碱（ｐＨ值大于１０．０）｛容液 ｊ。 着。淀粉酶水解处理米渣可以水解大米蛋白外的淀粉，从而 米谷蛋白主要以两种聚集体形式存在，即 一（或酸型） 和Ｂ一型（或基本亚基），分子质量分别为３０～３９ ｋｕ和１９～ 提高大米蛋白的纯度。扫描电子显微镜（ＳＥＭ）对不同纯度 蛋白质表面微观形态观察发现，随着蛋白质纯度的提高，其 表面结构变化依次为连续光滑一蜂窝状结构一凝胶状片层 结构（见图１） 。 ２５ ｋｕ。米谷蛋白聚丙烯酰胺凝胶电泳（ＰＡＧＥ）分析结果显 示，米谷蛋白含有分子质量为６４、１４０、２４０、３２０、３８０和 ５００ ｋｕ甚至超过２ ０００ ｋｕ的组分 。 ａ）米渣 ｆｂ）酶解ｌ ｈ质晌蛋ｌ１１崾ｔｃ）夫米分离鲎ｌ ¨ＲＰ 图１米渣和米渣蛋白提取物扫描电镜图谱 分子生物学的研究表明，大米贮藏蛋白米谷蛋白的基因 表达时首先合成的是分子质量为５７ ｋｕ的蛋白分子，它再裂 解成 一和Ｂ一两个亚基。谷蛋白中大小不等的蛋白分子由这 两个亚基通过分子内■硫键装配而成，造成米谷蛋白分子质幅度更大。大米经过７年储存后，酸溶性蛋白含量降低。在 储存过程中，中粒型米和长粒型米的 硫键数量增加。储存 前，中粒型米含有０．２％硫（以一ＳＨ形式）；储存后，含有 ０．１４％硫（以一ＳＨ形式）。长粒型米中也发现了类似的变 量分布范围广。米谷蛋白聚集体通过『＝ 硫键和疏水基团的 相互作用，可以形成微分子聚合物。米谷蛋白的这种高致密 结构导致了米谷蛋白的功能特性欠缺。上述六种米 蛋白 化。在两种米中，都发现小分子肽减少，大分子肽增加。任 顺成等也发现了相同的变化。更为明显的是，在储存过程 中，米谷蛋白平均分子质量几乎增长了一倍。储存过程中大 的基因已经确定，并按照核苷排序相似度，分为了两个亚 系 。 用ＳＥ—ＨＰＬＣ（ｓｉｚｅ ｅｘｃｌｕｓｉｏｎ—ｈｉｇｈ ｐｅｒｆｏｒｍａｎｃｅ ｌｉｑｕｉｄ ｃｈｒｏ— 米外层的游离态氨基氮减少。由于美拉德型非酶促褐变反 应，导致ＦＡＮ和大米白度下降 ３大米蛋白特性 ３．１起泡力和溶解性 。 ｍａｔｏｇｒａｐｈｙ）可以更好地定量分析大米蛋白。用ＳＥ—ＨＰＩ Ｃ分 离出六种组分。第六绀分为分子质量最小的清蛋白、球蛋白 和醇溶蛋白。第五和第四组分为米 蛋白的 一和Ｂ一亚基。 第三组分为以分子内：二硫键连接的 一，３－聚集体，第二和第 一在ｐＨ值为４～７时，所有组分的夫米蛋白的起泡力增加 缓慢，然后增加幅度加大。这一结果与人米蛋白溶解性随 ｐＨ变化的曲线类似。酶处理前后的米谷蛋白的泡沫稳定性 在ｐＨ４、ｐＨ７变化不大，但是在ｐＨ９条件下，经过酶处理的米 谷蛋白泡沫稳定性降低。大米蛋向的这些特性应该与分子 结构相关，已有的研究认为这与米谷蛋白＿硫键含量高有 关 。但是仍然缺乏更加深入的研究。 组分为第三组分的二聚、ｉ聚或多聚聚集体 在降解过程 中，第一・、第二和第三组分只是部分降解。第六组分的小分 子蛋白被蛋白质聚集体的网络结构包裹，在降解时释放出 来 。 由于清蛋白中胱氨酸含量很低， 易形成二硫键，而清 蛋白更容易溶于水，这说明二 硫键的存在对稳定蛋白聚合体 是非常重要的。将蛋门提取后对其氨基酸组成分析发现，大 米中的某些蛋白并非完全由氨基酸组成的简单蛋白质，而是 含有糖（鼠李糖）或脂类成分的结合蛋白 这 非氨基 酸成分不仅影响蛋白质的性质，同时也赋 蛋白质特殊的生 理功能。 大米蛋白的溶解性还受到蛋白质来源的影响。大米粉 中的蛋白质溶解性相对较好．从淀粉糖生产副产品——米渣 中提取的大米蛋白溶解性大大降低。大米中的蛋白质经过 高温作用后溶解性较低甚至凝固成为米渣中不溶性组分。 用ｐｉｌｌ２．０的碱溶液也只能使大约４８％的蛋白质溶解（、称为 米渣谷蛋白，ＲＤＧ），而大米粉［｝】的谷蛋白（ＲＦＧ）含量高达 ７５％以上 对大米谷蛋广１、米渣蛋一、米渣谷蛋白的氨基酸 分析表明，半胱氨酸含量住 述三种蛋白中分别为：０．４８、 ０．８７、０．６７（见表１）。据此，作者认为由’ｊ：米渣蛋白中的半 胱氨酸比人米谷蛋 （ＲＦＧ）提高８３％，说明高温液化前大米 ２陈化过程中大米蛋白质的变化 在大米陈化过程叶１，虽然总蛋白含量小变，但其结构、类 型会发牛变化，进而也影响 米饭的流变特性，突出的变化 是二硫键数量增多，蛋白质分了质量增大，蛋白聚体更加致 巾的醇溶蛋白、球蛋白和清蛋白等受热后也存在ｒ米渣中， 密，蒸煮后蛋白质与淀粉的网络结构致密，限制ｒ淀粉粒的 吸水膨胀和柔润，因而米饭的黏性下降而硬度增加 在储仔 过程中，大米的游离氨基酸含草增加，蛋白质含量却没有变 因为这几种蛋白质的半胱氦酸含量较高；米渣谷蛋白（ＲＤＧ） 是用碱溶液从米渣原料中提取的蛋白质，ＲＤＧ中的半胱氨 酸含量比米渣蛋白降低２３％，意味着用碱溶液也无法溶解的 蛋白质含有较多的半胱氨酸 可见，米渣蛋白中半胱氨酸的 化，但是其溶解性降低，球蛋白（水溶性蛋白）溶解性降低的 维普资讯 http://www.cqvip.com 圈 梁兰兰等：蛋白质分子生物学在大米蛋白研究上的应用／２００８年第５期 存在是导致其溶解性更差的重要原因之一０ 。但是，考虑 到半胱氨酸在大米蛋白中的含量微小，最高仅为０．８７；而且 半胱氨酸仅为蛋白质多肽链的一个组分；再次，其他很多氨 基酸如天冬氨酸、甲硫氨酸等的组成都发生了很大的变化 因此要得出以上结论，仅从这组氨基酸分析数据还不够，需 要更多数据证实。 表１大米谷蛋白、米渣谷蛋白和米渣蛋白的氨基酸组成 ３．２胶凝性 经过酶处理后的米谷蛋白胶凝性减弱，在ｐＨ值为４、７ 和９条件下的最小胶凝浓度（Ｍｉｎｉｍｕｍ Ｇｅｌａｔｉｏｎ Ｃｏｎｃｅｎｔｒａ— ｔｉｏｎ，ＭＧＣ）分别从４％增加到５％、４％增加到６％以及５％增 加到６％。与大麦蛋白８．０％～１０．５％的ＭＧＣ（ｐＨ６．５～ ８．０）相比，米谷蛋白的胶凝能力更强，可以作为更经济的胶 凝剂使用 。加入黄原胶可有效改善大米蛋白的溶解性和 乳化性 。 与大豆蛋白的研究相比，大米蛋白的研究 得比较薄 弱，尤其是在大米蛋白二级结构、三级结构、四级结构的研究 方面。相应地，大米蛋白结构与功能特性（起泡力、溶解性、 胶凝性等）的关系、大米蛋白在大米陈化过程中结构变化与 品质关系等方面，还存在很多未知领域，需要我们进一步的 研究 ［参考文献］ 姜发堂，陆生槐．方便食品原料学与工岂学 Ｍ］．北京：中围轻 工业ｄｊ版社，１９９７． ［２］ 王章存，申瑞玲，姚惠源．大米蛋白研究进展［Ｊ］中同粮油学 报，２００４，１９（２）：１１～１５ ［３］ Ｏｇａｗａ Ｍ，Ｋｕｍａｍｕｍ Ｔ，Ｓａｔｏｈ Ｈ，ｅｔ ａ１．Ｐｍ ｉｆｉｅａｔｉｏｎ ｏｆ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｂｏｄｙ—Ｉ ｏｆ Ｒｉｃｅ Ｓｅｅｄ ａｎｄ ｉｔｓ Ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ Ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ ａｎｄ Ｃｅｌｌ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇ），，１９８７，２８：１ ５ｌ７～ｌ ５２７． ［４］ Ｈｉｂｉｎｏ Ｋ，Ｋｉｄｚｕ １１，Ｍａｓｕｍｕｒａ Ｔ，ｅｌ ａ１．Ａｍｉｎｏ Ａｃｉｄ Ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎ ｏｆ Ｒｉｃｅ Ｐｒｏｌａｍｉｎ Ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅｓ［Ｊ］．Ａｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ ａｎｄ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｙｒ，１９８９，５３：５１ ３～５１８． ［５］ 王章仔，刘卫东，申瑞玲，等．大水蛋Ｅ：Ｉ的酶水解机制研究一Ⅱ 酶水解过程中蛋白质的组分变化［Ｊ］．中罔粮油学报，２００７，２２ （４）：５～８． ［６］ 王章存，刘建学，眺惠源．酶水解法制取大米蛋白的机理研究 Ｊ］．中国农学通报，２００６，２２（５）：８２～８４ 『７］Ｈａｍａｄａ Ｊ Ｓ．Ｓｅｐａｒａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｍａｓｓ １）ｉｓｔｉｒｂｕｔｉｏｎ ０ｆ Ｒｉｃｅ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ ｂｙ Ｓｉｚｅ—ｅｘｃｌｕｓｉｏｎ Ｈｉｇｈ—ｐｅｒｆｏｒｍａｎｃｅ Ｌｉｑｕｉｄ Ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａ— ｐｈｙ ｉｎ ａ Ｄｉｓｓｏｃｉａｔｉｎｇ Ｂｕｆｆｅｒ［Ｊ Ｊ．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｙ Ａ． １９９６，７３４：１９５～２０３． ［８］ Ｊｕｌｉａｎｏ Ｂ Ｏ．Ｐｏｌｙｓａｃｃｈａｒｉｄｅｓ，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ ａｎｄ ｌ￣ｉｐｉｄｓ ｏｆ Ｒｉｃｅ［Ａ ｊ Ｉｎ：Ｊｕｌｉａｎｏ，Ｂ．Ｏ．（Ｅｄ．），Ｒｉｃｅ Ｃｈｅｍｉｓｔ￣ａｎｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ．Ｓｅｃ— ｏｎｄ ｅｄ［Ｍ］．ＭＮ，ＵＳＡ：ＡＡＣＣ，１９８５． ［９］Ｓｈｉｈ Ｆ Ｆ．Ｒｉｃｅ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ［Ａ］．Ｉｎ：Ｃｈａｍｐａｇｎｅ，Ｅ．Ｔ（Ｅｄ．）， Ｒｉｃｅ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ａｎｄ Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，ｔｈｉｒｄ ｅｄ［Ｍ］．ＭＮ，ＵＳＡ：ＡＡＣＣ． ２００４． １ １０ ｊ Ｋａｇａｗａ Ｈ，Ｈｉｒａｎｏ Ｈ，Ｋｉｋｕｃｈｉ Ｆ．Ｖａｒｉａｔｉｏｎ ｉｎ Ｇｌｕｔｅｌｉｎ Ｓｅｅｄ Ｓｔｏｒａｇｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ ｉｎ Ｒｉｃｅ（Ｏｒｙｚａ ｓａｔｉｖａ １ ）［Ｊ］．Ｊａｐａｎｅｓｅ Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｂｒｅｅｄｉｎｇ，１９８８，３８：３２７～３３２． １ １ １ ｊ Ｋｉｓｈｉｍｏｔｏ Ｔ，Ｗａｔａｎａｂｅ Ｍ，Ｍｉｔｓｕｉ Ｔ．ｅｔ ａ１．Ｇｌｕｌｅｌｉｎ Ｂａｓｉｃ Ｓｕｂ— ｕｎｉｔｓ Ｈａｖｅ Ｍａｍｍａｌｉａｎ Ｍｕｃｉｎ－－ｔｙｐｅ Ｏ－－ｌｉｎｋｅｄ Ｉ）ｉｓａｃｃｈａｒｉｄｅ Ｓｉｄｅ Ｃｈａｉｎ［Ｊ］．Ａｒｃｈｉｖｅｓ ｏｆ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｙｒ ａｎｄ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｃｓ，１ ９９９，３７０： ２７１～２７７． ［１ ２］ Ｓｕｇｉｍｏｔｏ Ｔ，Ｔａｎａｋａ Ｋ，Ｋａｚａｉ Ｚ．Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｓｐｅｃｉｅｓ ｉｎ ｔｈｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｂｏｄｙ ｌＩ（ＰＢ—ＩＩ）ｏｆ Ｄｅｖｅｌｏｐｉｎｇ Ｒｉｃｅ Ｅｎｄｏｓｐｅｒｍ［Ｊ］Ａｇｒｉｅｕｌｔｕｒ－ ａｌ ａｎｄ Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，ｌ９８６，５０：３ ０３ｌ～３ ０３５． ［１３］Ｓａｒｋｅｒ Ｓ Ｃ，Ｏｇａｗａ Ｍ，Ｔａｋａｈａｓｈｉ Ｍ，ｅｔ ａ１．Ｔｈｅ Ｐｒｏｅｅｓｓｉｎｇ ｏｆ ａ ５７一ｋＤａ Ｐｒｅｃｕｒｓｏｒ Ｐｅｐｔｉｄｅ ｔｏ Ｓｕｔｍｎｉｔｓ ｏｆ Ｎｉｃｅ Ｇｌｕｔｅｌｉｎ『Ｊ ．Ｐｌａｎｔ Ｃｅｌｌ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，１９８６，２７：１ ５７９～１ ５８６． ［１４］ Ｋａｔｓｕｂｅ Ｔ，Ｋｕｒｉｓａｋａ Ｎ，Ｏｇａｗａ Ｍ，ｅｔ ａ１．Ａｃｃｕｍｕｌａｔｉｏｎ ｏｆ Ｓｏｙ— ｂｅａｎ Ｇｌｙｃｉｎｉｎ ａｎｄ ｉｔｓ Ａｓｓｅｍｂｌｙ ｗｉｔｈ Ｇｌｕｔｅｌｉｎｓ ｉｎ Ｒｉｃｅ［Ｊ］．Ｐｌａｎｔ Ｐｈｙｓｉｏｌｏｇｙ，１９９９，１２０：１ ０６３～１ ０７３ ｌ５ Ｋａｔｓｕｂｅ—Ｔａｎａｋａ Ｔ，Ｄｕｌｄｕｌａｎ Ｊ Ｂ Ａ，Ｋｉｎｍｒａ Ｙ．ｅｌ ａ１． Ｆｈｅ Ｔｗｏ Ｓｕｂｆａｍｉｌｉｅｓ ｏｆ Ｒｉｃｅ Ｇｌｕｔｅｌｉｎ Ｄｉｆｆｅｒ ｌｎｂｏｔｈ Ｐｒｉｍａｒｙ ａｎｄ Ｈｉｇｈｅｒ—ｏｒ＿ ｄｅｒ Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ［Ｊ ｊ Ｂｉｏｅｈｉｍｉｃａ ｅｔ Ｂｉｏｐｈｙｓｉｅａ Ａｅｔａ，２００４ａ，１ ６９ （９）：９５～１０２． ［１ ６］ Ｋａｔｓｕｂｅ—Ｔａｎａｋａ Ｔ，Ｅｎｄｏ Ｔ，ｌｉｄａ Ｓ，ｅｔ ａ１．Ｑｕａｌｉｔｙ Ａｓｓｅｓｓｍｅｎｔ ｏｆ Ｒｉｃｅ Ｓｅｅｄ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｕｓｉｎｇ ｔｈｅ Ｃａｐｉｌｌａｒｙ Ｅｌｅｅｔｒｏｐｈｏｒｅｓｉｓ Ｍｅｔｈｏｄ． Ａｂｓｔｒａｃｔｓ ｏｆ ｔｈｅ Ｆｏｕｒｔｈ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｃｒｏｐ Ｓｃｉｅｎｃｅ Ｃｏｎｇｒｅｓｓ Ｍ］． Ａｕｓｔｒａｌｉａ：Ｂｒｉｓｂａｎｅ，２００４． ［１７］ Ｖ Ｄ Ｂｏｒｇｈｔ Ａ，Ｖａｎｄｅｐｕｔｔｅ Ｇ Ｅ，Ｄｅｒｙｅｋｅ Ｖ，ｅｔ ａ１．Ｅｘｔｒａｃｔａｂｉｌｉｔｙ ａｎｄ Ｃｈｒｏｍａｔｏｇｒａｐｈｉｃ Ｓｅｐａｒａｔｉｏｎ ｏｆ Ｒｉｃｅ Ｅｎｄｏｓｐｅｒｍ Ｐｒｏｔｅｉｎｓ Ｊ ｊ． Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｃｅｒｅａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅ，２００６，４４：６８～７４． ［１ ８］ Ｃｈｒａｓｔｉｌ Ｊ，Ｚａｒｉｎｓ Ｚ Ｍ．Ｉｎｆｌｕｅｎｃｅ ｏｆ Ｓｔｏｒａｇｅ ｕｒｌ Ｐｅｐｔｉｄｅ Ｓｕｂｕｎｉｔ Ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎ ｏｆ Ｒｉｃｅ Ｏｒｙｚｅｎｉｎ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ａｇｒｉｃｕｈｕｒａｌ Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍｉｓｔｙｒ，１９９２，４０：９２７～９３０． ［１９］Ｄｈａｌｉｗａｌ Ｙ Ｓ，Ｓｅｋｈｏｎ Ｋ Ｓ，Ｎａｇｉ Ｈ Ｐ Ｓ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ Ａｃｔｉｖｉｔｉｅｓ ａｎｄ Ｒｈｅｏｌｏｇｉｃａｌ Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ ｏｆ Ｓｔｏｒｅｄ Ｒｉｃｅ：Ｊ ．Ｃｅｒｅａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ， １９９１，６８：１８～２１． ［２０］ 任顺成，剧瑞芳，李永红大米陈化过程［｝１谷蛋白与夫米质构 特性的变化［Ｊ］．ｃｆＪ国粮油学报，２００２，１７（３）：４２～４６ ［２１］赵学伟，卞科，Ｅ金水，等．蛋白质 ｊ淀粉的相勺 作用对陈 化大米质构特性的影响［Ｊ］．郑州粮食学院学报，１９９８．１９ （３）：２３～２９． Ｉ ２２ Ｃｈｒａｓｔｉｌ Ｊ．Ｐｒｎｔｅｉｎ—ｓｔａｒｃｈ ｌｎｔｅｒａｅｌｌｏｎ ｉｎ Ｒｉｃｅ Ｇｒａｉｎｓ ｌｎｆｌｕｅｎ（＇ｅ ｏｆ Ｓｌｏｒａｇｅ ｏｎ Ｏｒｙｚｅｎｉｎ ａｎｄ Ｓｔａｒｅｈ［ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｌ Ａｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ ａｎｄ Ｆｏｏｄ Ｃｈｅｍｉｓｔｙｒ，１９９０．３８：１ ８０４～１ ８０９． ［２３］ Ａｇｂｏｏｌａ Ｃ，Ｎｇ Ｄ，Ｍｉｌｌｓ Ｄ．Ｃｈａｒａｅｔｅｒｉｓａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｆｔｔｎｃｔｉｏｎａｌ Ｐｒｏｐ— ｅｆｌｌｅｓ ｏｆ Ａｕｓｔｒａｌｉａｎ Ｒｉｃｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｉｓｏｌａｔｅｓ Ｊ ．Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｃｅｒｅａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅ，２００５，４１：２８３～２９０． ［２４］ 王章存，刘卫东，姚惠源．热变性大米蛋白的结构和性质研 究——米蛋白加热前后的溶解特性和氨基酸变化［Ｊ ．中国 粮油学报，２００７，２２（２）：５～７． （责任编辑：黄小平）
